Белки — основа жизни

Слайд 1. Белки — основа жизни

Свойства, классификация и функции

«Жизнь есть способ существования белковых тел» — Ф. Энгельс

План: строение, свойства, классификация, функции, самостоятельная работа

Слайд 2. Уровни организации белковой молекулы

Последовательность аминокислот, соединённых пептидными связями: $-CO-NH-$. Генетически детерминирована.

$\alpha$-спираль и $\beta$-складчатый лист. Стабилизируются водородными связями остова цепи.

Пространственная глобула. Важны гидрофобные взаимодействия, дисульфидные мостики, ионные связи и гидратация.

Объединение нескольких субъединиц. Пример — гемоглобин с составом ${\alpha }_2{\beta }_2$.

Слайд 3. От структуры — к функции

Первичная структура задаёт возможность сворачивания полипептидной цепи и формирования активного центра фермента. Инсулин состоит из двух цепей, соединённых дисульфидными мостиками. У коллагена важна тройная спираль, а у гемоглобина — согласованная работа субъединиц.

Подумай: почему замена одной аминокислоты может изменить свойства всей белковой молекулы?

Слайд 4. Денатурация и ренатурация

Нарушение вторичной, третичной или четвертичной структуры без разрыва пептидных связей. Причины: высокая температура, изменение pH, соли тяжёлых металлов, спирты и радиация.

Пример: при варке яйца белок необратимо денатурирует.

Восстановление нативной структуры после устранения действующего фактора. Возможна, если первичная структура сохранена и изменения обратимы.

Классический пример — восстановление структуры рибонуклеазы.

Слайд 5. Особый случай: прионные белки

• Прионы — инфекционные белковые частицы без собственного генетического материала

• Они индуцируют аномальную конформацию нормальных клеточных белков

• Изменённые белки накапливаются и повреждают нервную ткань

• Примеры заболеваний: куру и болезнь Крейтцфельдта—Якоба

• Ключевая идея: изменение пространственной структуры может стать причиной патологического процесса

Слайд 6. Физико-химические свойства белков

Амфотерность связана с наличием основных групп $-N{H}_2$ и кислотных групп $-COOH$. В растворе белок может существовать в виде цвиттер-иона.

Изоэлектрическая точка $pI$ — значение pH, при котором суммарный заряд белковой молекулы равен нулю. На этом принципе основан электрофорез белков.

Белки также способны связывать воду, набухать, проявлять различную растворимость и оптическую активность.

Слайд 7. Качественные реакции на белки

Реакция на пептидные связи. Появление фиолетового окрашивания указывает на наличие белка.

Реакция на ароматические аминокислоты, прежде всего тирозин и триптофан. Жёлтая окраска может переходить в оранжевую.

Реакция на свободные $\alpha$-аминогруппы. Обычно наблюдается сине-фиолетовое окрашивание.

Слайд 8. Классификация по химическому составу

Состоят только из аминокислотных остатков.

Примеры: альбумины, глютелины, протамины. Овальбумин яйца и белки клейковины относятся к простым белкам.

Содержат белковую часть и небелковую простетическую группу.

Ею могут быть углеводы, липиды, ионы металлов, фосфатные группы, окрашенные соединения или нуклеиновые кислоты.

Слайд 9. Сложные белки: простетическая группа и роль

Слайд 10. Функции белков: многообразие возможностей

Ферменты ускоряют реакции и отличаются высокой специфичностью. Примеры: пепсин, ДНК-полимераза, АТФ-синтаза.

Коллаген, эластин, кератин, актин и тубулин формируют ткани и элементы цитоскелета.

Белковые гормоны, например инсулин и соматотропин, управляют процессами клеток и организма.

Рецепторы воспринимают внешние сигналы. Примеры: родопсин, рецепторы ацетилхолина и G-белок-сопряжённые рецепторы.

Слайд 11. Защитная, транспортная, запасающая и двигательная функции

• Антитела нейтрализуют антигены, а фибрин образует основу тромба

• Гемоглобин переносит $O_2$ и часть $C{O}_2$, трансферрин — ионы железа

• Альбумин переносит жирные кислоты и билирубин

• Овальбумин и казеин служат источниками веществ для развития и питания

• Актин и миозин обеспечивают сокращение мышц, динеин — движение ресничек и жгутиков

Слайд 12. Самостоятельная работа: ход выполнения

Старт

Основная часть

Анализ

Дополнительно

Индивидуально изучите задания и распределите время.

Выполните сопоставление белков, функций и типов связей.

Решите задачу о замене аминокислоты в гемоглобине.

Опишите защиту организма от самопереваривания ферментами.

Слайд 13. Самостоятельная работа: задания

Время выполнения: 12 минут. За каждое верное соответствие — 1 балл, за развёрнутый ответ — до 3 баллов.

Часть А. Соотнесите белок, функцию и ключевой тип связи: инсулин, коллаген, миозин, пепсин; функции — регуляторная, структурная, двигательная, каталитическая; связи — дисульфидные мостики, водородные связи, пептидная связь, гидрофобные взаимодействия.

Часть Б. Объясните, почему замена глутаминовой кислоты на валин в шестой позиции бета-цепи гемоглобина вызывает серповидноклеточную анемию.

Часть В. Объясните смысл синтеза пищеварительных ферментов в форме зимогенов.

Слайд 14. Разбор и самопроверка

Часть А: 1—Г—I, 2—В—II, 3—А—IV, 4—Б—III.

В задаче о гемоглобине речь идёт о генной точечной мутации, приводящей к миссенс-замене. Валин неполярен, а глутаминовая кислота заряжена. Возникает гидрофобный участок, молекулы гемоглобина S агрегируют, образуя тяжи, деформирующие эритроцит.

Зимогены предотвращают автолиз: активируются в нужном органе, отделены мембранами, контролируются ингибиторами протеаз.

Слайд 15. Итоги урока

• Первичная структура определяет возможности пространственного сворачивания белка

• Свойства белков зависят от заряда, полярности, растворимости и характера взаимодействий

• Белки классифицируют по составу и природе простетической группы

• Одна молекула белка может выполнять каталитическую, структурную, регуляторную, защитную, транспортную или двигательную функцию

• Нарушение конформации может привести к болезни

• Домашнее задание: предложите эксперимент, доказывающий связь первичной структуры с третичной конформацией белка